Chaperone-assisted crystallography with DARPins

摘要

难以结晶的蛋白质结构通常可以通过与辅助蛋白质形成非共价复合物（结晶“伴侣”）来解决。尽管迄今为止已经描述了几种这样的应用，但是它们的处理通常仍然非常费力。最近开发的设计的锚蛋白重复蛋白（DARPin）技术是当前结合蛋白库的重要补充。 DARPins基于天然锚蛋白重复蛋白折叠以及随机的表面残基位置而构建，从而可以特异性结合几乎任何目标蛋白。这些结合蛋白在X射线晶体学上的巨大潜力由最近确定的五个共晶体结构得以说明，该结构包含来自不同家族的靶蛋白，即糖结合蛋白，两种激酶，半胱天冬酶和膜蛋白。本文概述了该技术在结构生物学和DARPin蛋白复合物的结构方面的机遇。